Geometri dan ikatan hidrogen

Asid amino dalam α-heliks disusun dalam struktur heliks tangan kanan, di mana setiap sisa asid amino sepadan dengan pusingan 100° dalam heliks (iaitu, heliks mempunyai 3.6 sisa setiap pusingan), dan translasi 1.5 Å (0.15 nm) sepanjang paksi heliks. Dunitz[1] menerangkan bagaimana artikel pertama Pauling mengenai tema sebenarnya menunjukkan heliks kidal, yakni enantiomer bagi struktur sebenar. Cebisan pendek heliks tangan kiri kadangkala wujud dengan kandungan asid amino glisina akiral besar, tetapi tidak sesuai bagi asid L-amino biologi normal yang lain. Pic bagi heliks afa (jarak menegak antara pusingan heliks berturut-turut) ialah 5.4 Å (0.54 nm), iaitu hasil darab 1.5 dan 3.6. Apa yang paling penting ialah kumpulan NH asid amino membentuk ikatan hidrogen dengan kumpulan C=O asid amino empat sisa tadi; ini berulang i + 4 → i ikatan hidrogen ialah ciri yang paling menonjol bagi α-heliks. Tatanama antarabangsa rasmi[2][3] menentukan dua cara untuk mentakrifkan α-heliks, peraturan 6.2 dari segi pengulangan φ, ψ sudut kilasan (lihat di bawah) dan peraturan 6.3 dari segi corak gabungan pic dan ikatan hidrogen. α-Heliks boleh dikenal pasti dalam struktur protein menggunakan beberapa kaedah pengiraan, salah satunya ialah DSSP (Takrifan Struktur Sekunder Protein).[4]

Kontras pandangan hujung heliks antara α (petak mengimbangi) lwn 310 (segi tiga).

Struktur yang serupa termasuk heliks 310 (i + 3 → ikatan hidrogen i) dan π-heliks (i + 5 → i ikatan hidrogen). α-Heliks boleh digambarkan sebagai heliks 3.613, kerana i + jarak 4 menambah tiga lagi atom pada gelung terikat hidrogen berbanding dengan heliks 310 yang lebih ketat, dan secara purata, 3.6 asid amino terlibat dalam satu gelang α-heliks. Subskrip merujuk kepada bilangan atom (termasuk hidrogen) dalam gelung tertutup yang dibentuk oleh ikatan hidrogen.[5]

Plot Ramachandran (plot φ, ψ), dengan titik data bagi sisa α-heliks membentuk gugusan pepenjuru padat di bawah dan kiri tengah, di sekitar minimum tenaga global bagi konformasi tulang belakang.[6]

Sisa α-heliks biasanya menggunakan sudut dihedral (φ, ψ) tulang belakang sekitar (−60°, −45°), seperti yang ditunjukkan dalam imej di sebelah kanan. Dalam istilah lebih umum, mereka menggunakan sudut dihedral supaya sudut ψ dihedral bagi satu sisa dan sudut φ dihedral jumlah sisa seterusnya berjumlah kira-kira -105°. Akibatnya, sudut dihedral α-heliks, secara amnya, jatuh pada jalur pepenjuru pada gambar rajah Ramachandran (cerun −1), antara (−90°, −15°) hingga (−70°, −35°). Sebagai perbandingan, jumlah sudut dihedral untuk heliks 310 adalah kira-kira −75°, manakala untuk heliks π adalah kira-kira −130°. Formula umum sudut putaran Ω setiap sisa mana-mana heliks polipeptida dengan isomer trans diberikan oleh persamaan:[7][8]

3 cos Ω = 1 − 4 cos2 φ + ψ/2Page Templat:Sfrac/styles.css has no content.3 cos Ω = 1 − 4 cos2 φ + ψ/2

α-Heliks dibungkus padat; hampir tiada ruang kosong dalam heliks. Rantai sisi asid amino berada di luar heliks, dan menghala secara kasar "ke bawah" (iaitu, ke arah terminal N), seperti dahan pokok malar hijau (kesan pokok Krismas). Arah ini kadangkala digunakan dalam peta awalan dan resolusi rendah ketumpatan elektron untuk menentukan arah tulang belakang protein.[9]